La interrupción de RAB-5 aumenta la disponibilidad de fusógeno EFF-1 en la superficie celular y promueve la capacidad de fusión axonal regenerativa de la neurona

Después de una lesión de transección al axón, las neuronas de varias especies tienen la capacidad de experimentar una reparación espontánea mediante la fusión de los dos fragmentos axonales separados. En el nemátodo C. elegans, esta fusión axonal regenerativa altamente eficiente está mediada por el Fallo de Fusión Epitelial-1 (EFF-1), una proteína fusogénica que funciona en la membrana para fusionar los dos fragmentos axonales. La identificación de moduladores de fusión axonal y EFF-1 es un paso importante hacia una mejor comprensión de este proceso de reparación. Aquí, presentamos evidencia de que la pequeña GTPasa RAB-5 actúa para inhibir la fusión axonal, una función lograda a través de la endocitosis de EFF-1 dentro de la neurona lesionada. En consecuencia, encontramos que la perturbación de la actividad de RAB-5 es suficiente para restaurar la fusión axonal en animales mutantes con capacidad disminuida de fusión axonal. Esto se acompaña de una localización membranosa mejorada de EFF-1 y la producción de vesículas extracelulares que contienen EFF-1. Estos hallazgos identifican a RAB-5 como un nuevo regulador de la fusión axonal en hermafroditas de C. elegans y el primer regulador de EFF-1 en las neuronas.

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