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Liderado por Erhu Cao y Maofu Liao, el trabajo ofrece nuevas ideas a los investigadores de fármacos para desarrollar mejores tratamientos para el dolor, además de ser un hito en el campo de la biología estructural, cuyo objetivo es descubrir cómo se construyen físicamente las proteínas con el fin de comprender mejor su función.
En abundancia en las células nerviosas sensoriales, TRPV1 es un canal iónico: forma poros en la membrana celular a través de los cuales iones como calcio pueden pasar, alterando la propensión de la célula para provocar acciones y transmitir señales a otras neuronas.
A diferencia de otros canales iónicos, TRPV1 responde a cualquiera de los productos químicos o los cambios de temperatura. Por ejemplo, TRPV1 cambiará su forma para abrir su canal en presencia de la capsaicina, el compuesto que aporta el picante de los chiles, y también responderá a las temperaturas lo suficientemente altas como para provocar dolor.
Los autores demuestran también que una serie de toxinas que inducen dolor y compuestos inflamatorios derivados de fuentes tan diversas como las toxinas de las arañas y las plantas encienden TRPV1, relaciones por las que los diseñadores de fármacos se han centrado en esta proteína.
El primero de los dos nuevos artículos de 'Nature' describe la estructura de TRPV1 en su estado de reposo y el segundo muestra cómo el canal TRPV1 cambia de forma cuando se une a una toxina de araña y un compuesto similar a la capsaicina. Las visualizaciones apoyan un modelo de activación de TRPV1 de "dos puertas", en el que las diferentes secciones del canal pueden cambiar la conformación en respuesta a diferentes agentes químicos.
Ahora que se ha visualizado con éxito TRPV1, el equipo espera determinar cómo cambia la proteína cuando se expone al calor, calentando primero la muestra y luego enfriándola rápidamente para escanearla. "Estos documentos informan sobre la estructura de TRPV1, pero también muestran la utilidad de la crio-EM como un método para determinar la estructura y que se trata de una técnica potencialmente muy poderosa para buscar una proteína en múltiples conformaciones", concluye.
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